Тема 5. ВЗАЄМОДІЯ ФЕРМЕНТУ ІЗ СУБСТРАТОМ.
Молекулярний механізм взаємодії ферменту із субстратом
1. Функції ферментів.
2. Молекулярна активність ферменту.
3. Молекулярний механізм взаємодії ферменту із субстратом.
4. Які фактори необхідні для ефективної дії ферментів?
5. Теорія індукованої структурної відповідності ферменту й субстрату.
6. Типи конформаційних перебудов ферментів.
7. Структура алостеричних ферментів.
8. Функціонування алостеричних ферментів на прикладі синтезу L-ізолейцину.
9. Субодинична будова алостеричних ферментів.
Методи вимірювання швидких ферментативних реакцій
1. Швидкість реакції.
2. Як залежить швидкість реакції від температури?
3. Кінетика хімічної реакції.
4. Характерний час проходження реакції.
5. Що називається швидкою ферментативною реакцією?
6. Яка проблема виникає при дослідженні швидких ферментативних реакцій?
7. Метод зупиненого потоку.
8. Метод температурного стрибка.
Кооперативна кінетика реакцій з участю алостеричних ферментів. Рівняння Хілла.
1. Взаємодія міоглобіну з киснем: рівняння реакції,
2. ступінь насичення білка ліґандом, рівняння Хілла,
3. константа рівноваги реакції,
4. графік залежності ступеня насичення від концентрації субстрату.
5. Взаємодія гемоглобіну з киснем: рівняння реакції,
6. ступінь насичення білка ліґандом, рівняння Хілла,
7. константа рівноваги реакції,
8. графік залежності ступеня насичення від концентрації субстрату.
9. Кооперативність.
10. Перетворити рівняння Хілла в лінійне.
11. Графік Хілла.
12. Що і як можна визначити з цього графіка?